Tezin Türü: Yüksek Lisans
Tezin Yürütüldüğü Kurum: Erzincan Binali Yıldırım Üniversitesi, Eczacılık Fakültesi, Temel Eczacılık Bilimleri Bölümü, Türkiye
Tezin Onay Tarihi: 2021
Tezin Dili: Türkçe
Öğrenci: Ebru AKMAN
Danışman: Esra Dilek
Özet:
Giriş ve Amaç: Enzimler canlı sistemlerdeki metabolizmayı oluşturan tüm biyokimyasal
reaksiyonlarda görev yapan biyolojik katalizörlerdir. Bu tez çalışmasında İndol türevi schiff
bazı bileşiklerinin insan eritrositleri karbonik anhidraz I (hCA-I) ve II (hCA-II) izoenzimleri
ve asetilkolinesteraz (AChE) aktiviteleri üzerine in vitro inhibisyon etkileri araştırıldı.
Materyal ve Metot: Bu amaçla öncelikle hCA-I ve hCA-II izoenzimleri CNBr ile
aktifleştirilmiş Sepharose-4B-L-Tirozin- sülfonamid afinite kolon kromatografisi kullanılarak
saflaştırıldı. İzoenzimlerin saflığı SDS-PAGE ile kontrol edildi. Saflaştırma işlemlerinden
sonra hCA-I ve hCA-II izoenzimleri üzerinde indol türevi schiff bazı bileşiklerinin inhibisyon
etkileri esteraz aktivite metodu ile araştırıldı ve bu bileşiklerin her iki izoenzim için IC50, Ki
değerleri ve inhibisyon tipleri belirlendi. Çalışmamızda ayrıca indol türevi schiff bazı
bileşiklerinin AChE aktivitesi üzerindeki inhibisyon etkileri araştırıldı. Her bir bileşik için
IC50, Ki değerleri hesaplandı ve inhibisyon tipleri belirlendi.
Bulgular: Çalışmada IC50 ve Ki değerleri hCA-I izoenzimi için sırasıyla 38.50-231.05 nM ve
36.18 ± 3.07- 224.29 ± 5.78 nM aralığında olduğu belirlendi. Aynı parametreler hCA-II
izoenzimi için sırasıyla 33.01-216.28 nM ve 31.30 ± 2.63-201.64 ± 7.25 nM aralığında
hesaplandı. İndol türevi Schiff bazı bileşiklerinin AChE için IC50 ve Ki değerleri sırasıyla
31.84- 135.90 nM ve 6,82 ± 0,72 - 110,30 ± 9,26 nM aralığında olduğu belirlendi.
Sonuç: İndol türevi schiff bazı bileşiklerinin hCA-I, hCA-II ve AChE enzimlerini önemli
ölçüde inhibe ettiği gözlendi.